PROPERTIES OF AMINO ACIDSThe Geneti

PROPERTIES OF AMINO ACIDS
The Genetic Code Specifies 20 L- -Amino Acids
Of the over 300 naturally occurring amino acids, 20 constitute the predominant monomer units of proteins. While a three-letter genetic code could potentially accommodate more than 20
amino acids, several amino acids are specified by multiple codons (see Table 37–1). Redundant usage limits the available codons to the 20 L- -amino acids listed in Table 3–1. Both
one- and three-letter abbreviations for each amino acid can be used to represent the amino acids in peptides and proteins (Table 3–1). Some proteins contain additional amino acids that
arise by modification of an amino acid already present in a peptide. Examples include conversion of peptidyl proline and lysine to 4-hydroxyproline and 5-hydroxylysine; the conversion of
peptidyl glutamate to -carboxyglutamate; and the methylation, formylation, acetylation, prenylation, and phosphorylation of certain aminoacyl residues. These modifications extend the
biologic diversity of proteins by altering their solubility, stability, and interaction with other proteins.
Table 3–1 L- -Amino A cids Present in Proteins
Name Symbol Structural Formula pK1
pK2
pK3
With Aliphatic Side Chains -COOH -NH3+
R Group
Glycine Gly [G] 2.4 9.8
Alanine Ala [A] 2.4 9.9
Valine Val [V] 2.2 9.7
Leucine Leu [L] 2.3 9.7
Isoleucine Ile [I] 2.3 9.8
With Side Chains Containing Hydroxylic (OH) Groups
Serine Ser [S] 2.2 9.2 about 13
Threonine Thr [T] 2.1 9.1 about 13
Tyrosine Tyr [Y] See below.
Cysteine Cys [C] 1.9 10.8 8.3
Methionine Met [M] 2.1 9.3
With Side Chains Containing Acidic Groups or Their Amides
Aspartic acid Asp [D] 2.1 9.9 3.9
Asparagine Asn [N] 2.1 8.8
Glutamic acid Glu [E] 2.1 9.5 4.1
Glutamine Gln [Q] 2.2 9.1
With Side Chains Containing Basic Groups
Arginine Arg [R] 1.8 9.0 12.5
Lysine Lys [K] 2.2 9.2 10.8
Histidine His [H] 1.8 9.3 6.0
Containing Aromatic Rings
Histidine His [H] See above.
Phenylalanine Phe [F] 2.2 9.2
Tyrosine Tyr [Y] 2.2 9.1 10.1
Tryptophan Trp [W] 2.4 9.4
Imino Acid
Proline Pro [P] 2.0 10.6
Selenocysteine, the 21st L- -Amino Acid
Selenocysteine is an L- -amino acid found in proteins from every domain of life. Humans contain approximately two dozen selenoproteins that include certain peroxidases and reductases,
selenoprotein P which circulates in the plasma, and the iodothyronine deiodinases responsible for converting the prohormone thyroxine (T4) to the thyroid hormone 3,3'5-triiodothyronine
(T3) (Chapter 41). As the name implies, a selenium atom replaces the sulfur of its structural analog, cysteine. The pK3 of selenocysteine, 5.2, is three units lower than that of cysteine.
Unlike other unusual amino acids, selenocysteine is not the product of a posttranslational modification. Rather, it is inserted directly into a growing polypeptide during translation.
Selenocysteine thus is commonly referred to as the "21st amino acid." However, unlike other 20 genetically encoded amino acids, selenocysteine is specified by a much larger and more
complex genetic element than the basic three-letter codon (see Chapter 27).
Only L- -Amino Acids Occur in Proteins
With the sole exception of glycine, the -carbon of every amino acid is chiral. Although some protein amino acids are dextrorotatory and some levorotatory, all share the absolute
configuration of L-glyceraldehyde and thus are defined as L- -amino acids. Several free L- -amino acids fulfill important roles in metabolic processes. Examples include ornithine,
citrulline, and argininosuccinate that participate in urea synthesis, tyrosine in formation of thyroid hormones, and glutamate in neurotransmitter biosynthesis. D-amino acids that occur
naturally include free D-serine and D-aspartate in brain tissue, D-alanine and D-glutamate in the cell walls of gram-positive bacteria, and D-amino acids in certain peptides and antibiotics
produced by bacteria, fungi, reptiles, and other nonmammalian species.
Amino Acids May Have Positive, Negative, or Zero Net Charge
Charged and uncharged forms of the ionizable —COOH and —NH3+ weak acid groups that exist in solution in protonic equilibrium:
While both R—COOH and R—NH3+ are weak acids, R—COOH is a far stronger acid than R—NH3+. Thus, at physiologic pH (pH 7.4), carboxyl groups exist almost entirely as R—COO– and
amino groups predominantly as R—NH3+. Figure 3–1 illustrates the effect of pH on the charged state of aspartic acid.
Figure 3-1
Protonic equilibria of aspartic acid.
Molecules that contain an equal number of ionizable groups of opposite charge and that therefore bear no net charge are termed zwitterions. Amino acids in blood and most tissues thus
should be represented as in A, below.
Structure B cannot exist in an aqueous solution because at any pH low enough to protonate the carboxyl group, the amino group would also be protonated. Similarly, at any pH sufficiently
high for an uncharged amino group to predominate, a carboxyl group will be present as R—COO–. The uncharged representation B is, however, often used for reactions that do not involve
protonic equilibria.
PKa Values Express the Strengths of Weak Acids
The acid strengths of weak acids are expressed as their pKa. For molecules with multiple dissociable protons, the pKa for each acidic group is designated by replacing the subscript "a" with
a number (Table 3–1). The imidazole group of histidine and the guanidino group of arginine exist as resonance hybrids with positive charge distributed between both nitrogens (histidine)
or all three nitrogens (arginine) (Figure 3–2). The net charge on an amino acid—the algebraic sum of all the positively and negatively charged groups present—depends upon the pKa
values of its functional groups and on the pH of the surrounding medium. Altering the charge on amino acids and their derivatives by varying the pH facilitates the physical separation

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

คุณสมบัติของกรดอะมิโนระบุรหัสพันธุกรรม 20 L - -กรดอะมิโนของกว่า 300 กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นตามธรรมชาติ น้ำยากันหน่วยโปรตีนประกอบเป็น 20 ในขณะรหัสพันธุกรรมสามตัวอาจสามารถรองรับมากกว่า 20กรดอะมิโน กรดอะมิโนต่าง ๆ ถูกกำหนด โดยหลาย codons (ดูตาราง 37 – 1) ใช้ซ้ำซ้อนจำกัด codons ว่างไป 20 L - - กรดอะมิโนที่แสดงไว้ในตารางที่ 3-1 ทั้งสองอย่างหนึ่ง และสามตัวอักษรคำย่อสำหรับกรดอะมิโนแต่ละสามารถใช้แทนกรดอะมิโนเปปไทด์และโปรตีน (ตาราง 3-1) บางโปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนเพิ่มเติมที่เกิดขึ้น โดยการปรับเปลี่ยนเป็นกรดอะมิโนที่มีอยู่แล้วในตัวเพปไทด์ ตัวอย่างเช่นแปลงของ peptidyl proline และแอล-ไลซีน 4-hydroxyproline และ 5 hydroxylysine การแปลงglutamate peptidyl การ - carboxyglutamate และปรับ formylation, acetylation, prenylation และ phosphorylation ของ aminoacyl ตกบาง ปรับเปลี่ยนเหล่านี้ขยายตัวอุบัติการความหลากหลายของโปรตีนโดยดัดแปลงการละลาย เสถียรภาพ และการปฏิสัมพันธ์กับโปรตีนอื่น ๆตาราง 3-1 L - -ปัจจุบัน cids A อะมิโนในโปรตีนชื่อสูตรโครงสร้างสัญลักษณ์ pK1pK2pK3-COOH กับ Aliphatic Side โซ่-NH3 +กลุ่ม RGlycine Gly [G] 2.4 9.8อะลานีนอลา [A] 2.4 9.9วาลีนวาล [V] 2.2 9.7ลัว leucine [L] 2.3 9.7เมา isoleucine [I] 2.3 9.8มีโซ่ข้างประกอบด้วยกลุ่ม Hydroxylic (OH)Ser แถ [S] 2.2 9.2 เกี่ยวกับ 13ทรีโอนีน Thr [T] 2.1 9.1 เกี่ยวกับ 13Tyr tyrosine [Y] ดูด้านล่างCysteine Cys [C] 1.9 10.8 8.3Methionine พบ [M] 2.1 9.3กับโซ่ด้านที่ประกอบด้วยเปรี้ยวกลุ่ม Amides ของพวกเขากรด aspartic Asp [D] 2.1 9.9 3.9Asn asparagine [N] 2.1 8.8กลูตาเมต Glu [E] 2.1 9.5 4.1Glutamine Gln [Q] 2.2 9.1มีโซ่ข้างประกอบด้วยกลุ่มพื้นฐานอาร์กิวเมนต์ของค่าอาร์จินีน [R] 1.8 9.0 12.5ไลซีน Lys [K] 2.2 9.2 10.8Histidine เขา [H] 1.8 9.3 6.0ประกอบด้วยแหวนหอมHistidine เขา [H] ดูข้างต้นเพ phenylalanine [F] 2.2 9.2Tyr tyrosine [Y] 2.2 9.1 10.1ทริปโตเฟน Trp [W] 2.4 9.4กรด iminoProline Pro [P] 2.0 10.6Selenocysteine, L 21 - - กรดอะมิโนSelenocysteine จะมี L - - กรดอะมิโนที่พบในโปรตีนจากโดเมนทุกชีวิต มนุษย์ประกอบด้วยสองโหลประมาณ selenoproteins บาง peroxidases และ reductasesselenoprotein P ที่หมุนเวียนอยู่ในสม่า และ deiodinases iodothyronine ที่ชอบแปลง prohormone ไทรอกซีน (T4) ฮอร์โมนต่อมไทรอยด์ 3, 3'5 triiodothyronine(T3) (บทที่ 41) ตามความหมายของชื่อ อะตอมเกลือแทนซัลเฟอร์ของ cysteine แบบแอนะล็อก โครงสร้างของ PK3 ของ selenocysteine, 5.2 เป็นสามหน่วยที่ต่ำกว่าของ cysteineซึ่งแตกต่างจากกรดอะมิโนอื่น ๆ ผิดปกติ selenocysteine ได้ผลิตภัณฑ์การแก้ไข posttranslational ค่อนข้าง มันเป็นแทรกลง polypeptide ที่เติบโตในระหว่างการแปลSelenocysteine จึงมักเรียกว่าการ "21 กรดอะมิโน" อย่างไรก็ตาม ซึ่งแตกต่างจากอื่น ๆ 20 แปลงพันธุกรรมเข้ารหัสกรดอะมิโน selenocysteine กำหนดขนาดใหญ่และอื่น ๆองค์ประกอบทางพันธุกรรมที่ซับซ้อนกว่ารหัสพันธุกรรมสามตัวพื้นฐาน (ดูบทที่ 27)L เท่านั้น- - เกิดกรดอะมิโนในโปรตีนยกเว้นแต่เพียงผู้เดียวของ glycine,-คาร์บอนทุกกรดอะมิโนเป็นสารเคมี chiral อนุ แม้ว่ากรดอะมิโนโปรตีนบางจะ dextrorotatory และบาง levorotatory ทั้งหมดส่วนสัมบูรณ์ตั้งค่าคอนฟิกของ L-glyceraldehyde และจึง ถูกกำหนดเป็น L - - กรดอะมิโน หลายฟรี L - - กรดอะมิโนที่ตอบสนองบทบาทสำคัญในกระบวนการเผาผลาญ ตัวอย่างเช่น ornithinecitrulline และ argininosuccinate ที่มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ยูเรีย tyrosine ในการก่อตัวของฮอร์โมนต่อมไทรอยด์ และ glutamate ในการสังเคราะห์สารสื่อประสาท กรดอะมิโน D ที่เกิดขึ้นธรรมชาติประกอบด้วย D-แถและ D aspartate ในเนื้อเยื่อสมอง อะลานีน D และ D-glutamate ในผนังเซลล์ของแบคทีเรีย และกรดอะมิโน D ในเปปไทด์และยาปฏิชีวนะบางผลิต โดยแบคทีเรีย เชื้อรา สัตว์เลื้อยคลาน และพันธุ์อื่น ๆ nonmammalianกรดอะมิโนอาจมีค่าบวก ลบ หรือค่าสุทธิเป็นศูนย์Uncharged และคิดค่าธรรมเนียมในรูปแบบที่ ionizable – COOH และ -NH3 + อ่อนกรดกลุ่มที่มีอยู่ในโซลูชันในสมดุล protonic:ขณะที่ R ทั้ง – COOH และ R — NH3 + เป็นกรดอ่อน R – COOH เป็นกรดไกลแข็งแกร่งกว่า R — NH3 + ดังนั้น ที่ physiologic pH (pH 7.4), กลุ่ม carboxyl อยู่เกือบทั้งหมดที่ R — บิลล์ – และกลุ่มอะมิโนส่วนใหญ่เป็น R-NH3 + รูปที่ 3-1 แสดงผลของ pH กรด aspartic รัฐคิดค่าธรรมเนียมรูปที่ 3-1Equilibria protonic ของกรด asparticโมเลกุลที่ประกอบด้วยจำนวนพอ ๆ กันค่าธรรมเนียมข้ามกลุ่ม ionizable และที่หมีไม่มีค่าธรรมเนียมสุทธิดังนั้นจะเรียกว่า zwitterions กรดอะมิโนในเลือดและเนื้อเยื่อส่วนใหญ่ดังนั้นควรแสดงใน A ด้านล่างโครงสร้าง B ไม่อยู่ในการละลายเนื่องจากการที่มีค่า pH ต่ำพอที่จะ protonate กลุ่ม carboxyl กลุ่มอะมิโนจะเป็น protonated ในทำนองเดียวกัน ที่ pH ใด ๆ แก่สูงสำหรับการ uncharged อะมิโนกลุ่ม predominate กลุ่ม carboxyl จะแสดงเป็น R — บิลล์ – แสดง uncharged B ไร มักใช้ในปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับprotonic equilibriaค่า PKa แสดงจุดแข็งของกรดอ่อนจุดแข็งกรดของกรดอ่อนจะแสดงในรูปของ pKa สำหรับโมเลกุลกับโปรตอนหลาย dissociable, pKa สำหรับแต่ละกลุ่มกรดจะถูกกำหนด โดยแทนตัวห้อย "a" ด้วยหมายเลข (ตาราง 3-1) กลุ่มอิมิดาโซล histidine และกลุ่ม guanidino ของอาร์จินีนมีเป็นลูกผสมการสั่นพ้องกับค่าบวกกระจายระหว่างทั้งสอง nitrogens (histidine)หรือทั้งหมดสาม nitrogens (อาร์จินีน) (รูปที่ 3-2) ประจุสุทธิบนมีกรดอะมิโนเช่นพีชคณิตจำนวนกลุ่มทั้งหมดคิดค่าธรรมเนียมบวก และลบอยู่ — ขึ้น pKaค่าของกลุ่ม functional และ pH ของกลางโดยรอบ เปลี่ยนแปลงค่ากรดอะมิโนและอนุพันธ์ของพวกเขา โดย pH ที่แตกต่างกันแยกทางกายภาพที่อำนวยความสะดวก

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

คุณสมบัติของกรดอะมิโน
พันธุกรรมรหัสระบุ 20 L- -Amino กรด
ของกว่า 300 เกิดขึ้นตามธรรมชาติกรดอะมิโน 20 เป็นหน่วยโมโนเมอร์ที่โดดเด่นของโปรตีน ในขณะที่รหัสพันธุกรรมสามตัวอักษรอาจจะรองรับกว่า 20
กรดอะมิโนกรดอะมิโนหลายที่ระบุไว้โดย codons หลาย ๆ (ดูตารางที่ 37-1) การใช้งานที่ซ้ำซ้อน จำกัด codons ที่มีอยู่เพื่อ 20 L- กรด -amino แสดงในตารางที่ 3-1 ทั้งสอง
ตัวย่อที่หนึ่งและสามตัวอักษรของกรดอะมิโนแต่ละคนสามารถนำมาใช้เพื่อเป็นตัวแทนของกรดอะมิโนเปปไทด์ในและโปรตีน (ตารางที่ 3-1) โปรตีนบางชนิดมีกรดอะมิโนเพิ่มเติมที่
เกิดขึ้นจากการเปลี่ยนแปลงของกรดอะมิโนอยู่แล้วในเปปไทด์ ตัวอย่างเช่นการเปลี่ยนแปลงของโพรลีนและไลซีน peptidyl 4-hydroxyproline และ 5 hydroxylysine; แปลงของ
กลูตาเมต peptidyl เพื่อ -carboxyglutamate; และ methylation, formylation, acetylation, prenylation และฟอสโฟตกค้าง aminoacyl บางอย่าง การปรับเปลี่ยนเหล่านี้ขยาย
ความหลากหลายทางชีวภาพของโปรตีนโดยการเปลี่ยนการละลายของพวกเขามีความมั่นคงและมีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีนชนิดอื่น ๆ .
ตารางที่ 3-1 L- -Amino cids ในปัจจุบันโปรตีน
ชื่อสัญลักษณ์โครงสร้างสูตร PK1
PK2
PK3
ด้วยสายข้างอะลิฟาติก -COOH -NH3 +
R กลุ่ม
Glycine Gly [G] 2.4 9.8
Alanine Ala [] 2.4 9.9
Valine Val [V] 2.2 9.7
Leucine ลื้อ [L] 2.3 9.7
Isoleucine Ile [I] 2.3 9.8
ด้วยสายข้างที่มี Hydroxylic (OH) กลุ่ม
Serine Ser [S] 2.2 9.2 ประมาณ 13
Threonine ที่นั่น [T] 2.1 9.1 13
ซายน์เทอร์ [Y] ดูด้านล่าง.
Cysteine ​​Cys [C] 1.9 10.8 8.3
Methionine พบ [M] 2.1 9.3
ด้วยสายข้างที่มีส่วนผสมของกรดหรือกลุ่มของพวกเขาเอไมด์
Aspartic กรดงูเห่า [D ] 2.1 9.9 3.9
Asparagine Asn [N] 2.1 8.8
กรดกลูตามิค Glu [E] 2.1 9.5 4.1
กลูตา Gln [Q] 2.2 9.1
ด้วยสายข้างที่มีพื้นฐานกลุ่ม
อาร์จินี Arg [R] 1.8 9.0 12.5
ไลซีนลิซ [K] 2.2 9.2 10.8
Histidine เขา [H] 1.8 9.3 6.0
ที่มีวงแหวนอะโรเมติก
ฮีสทิดีของเขา [H] ดูข้างต้น.
นิลอะลาเพ [F] 2.2 9.2
ซายน์เทอร์ [Y] 2.2 9.1 10.1
Tryptophan Trp [W] 2.4 9.4
Imino กรด
Proline Pro [P] 2.0 10.6
Selenocysteine , L-21 -Amino กรด
Selenocysteine ​​เป็นกรด L- -amino ที่พบในโปรตีนจากโดเมนของทุกชีวิต มนุษย์มีประมาณสองโหล selenoproteins ที่มี peroxidases บางอย่างและ reductases,
selenoprotein P ที่ไหลเวียนในพลาสมาและ iodothyronine deiodinases รับผิดชอบสำหรับการแปลง prohormone thyroxine (T4) เพื่อไทรอยด์ฮอร์โมน 3,3'5-triiodothyronine
(T3) (บทที่ 41) เป็นชื่อที่แสดงถึงอะตอมซีลีเนียมแทนที่กำมะถันอนาล็อกโครงสร้าง, cysteine PK3 ของ selenocysteine ​​5.2 เป็นสามหน่วยต่ำกว่าที่ของ cysteine.
ซึ่งแตกต่างจากกรดอะมิโนอื่น ๆ ที่ผิดปกติ selenocysteine ​​ไม่ได้เป็นผลิตภัณฑ์ของการดัดแปลงหลัง แต่ก็ถูกแทรกโดยตรงใน polypeptide การเจริญเติบโตในระหว่างการแปล.
Selenocysteine ​​จึงมักจะเรียกว่า "กรดอะมิโน 21." แต่แตกต่างจากคนอื่น ๆ 20 เข้ารหัสพันธุกรรมกรดอะมิโน selenocysteine ​​ระบุโดยมีขนาดใหญ่มากและอื่น ๆ
องค์ประกอบทางพันธุกรรมที่ซับซ้อนกว่า codon สามตัวอักษรระดับล่าง (ดูบทที่ 27).
เพียง L- -Amino กรดเกิดขึ้นในโปรตีน
ด้วยข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวของ glycine , -carbon ของกรดอะมิโนทุกเป็น chiral แม้ว่ากรดอะมิโนโปรตีนบางส่วน dextrorotatory และ levorotatory บางแบ่งปันทั้งหมดแน่นอน
การกำหนดค่าของ L-glyceraldehyde จึงจะถูกกำหนดเป็นกรด L- -amino กรด -amino หลายฟรี L- ตอบสนองบทบาทสำคัญในกระบวนการเผาผลาญอาหาร ตัวอย่าง ได้แก่ Ornithine,
citrulline และ argininosuccinate ที่มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ยูเรียซายน์ในการสร้างฮอร์โมนของต่อมไทรอยด์และกลูตาเมตในการสังเคราะห์สารสื่อประสาท กรดอะมิโนที่ดีที่เกิดขึ้น
ตามธรรมชาติรวมถึงฟรี D-ซีรีนและ D-aspartate ในเนื้อเยื่อสมอง D-อะลานีนและ D-กลูตาเมตในผนังเซลล์ของแบคทีเรียแกรมบวกและกรดอะมิโนที่ดีในเปปไทด์และยาปฏิชีวนะบางอย่าง
ที่ผลิตโดยแบคทีเรีย เชื้อราสัตว์เลื้อยคลานและชนิดอื่น ๆ nonmammalian.
กรดอะมิโนอาจมีบวกลบหรือศูนย์สุทธิค่า
เรียกเก็บประจุและรูปแบบของ -COOH แตกและ -NH3 + กลุ่มกรดอ่อนที่มีอยู่ในการแก้ปัญหาในภาวะสมดุล protonic:
ขณะที่ทั้งสอง R-COOH และ R-NH3 + เป็นกรดอ่อน R-COOH เป็นกรดที่แข็งแกร่งกว่า R-NH3 + ดังนั้นทางสรีรวิทยาที่ pH (pH 7.4) กลุ่ม carboxyl อยู่เกือบทั้งหมดเป็น R-COO- และ
กลุ่มอะมิโนส่วนใหญ่เป็น R-NH3 + รูปที่ 3-1 แสดงให้เห็นถึงผลกระทบของค่า pH ในสถานะการชาร์จไฟของกรด aspartic.
รูปที่ 3-1
สมดุล Protonic ของกรด aspartic.
โมเลกุลที่มีจำนวนเท่ากันในกลุ่มแตกค่าใช้จ่ายตรงข้ามและนั่นจึงแบกไม่มีค่าใช้จ่ายสุทธิจะเรียกว่า zwitterions กรดอะมิโนในเลือดและเนื้อเยื่อส่วนใหญ่จึง
ควรจะแสดงเป็นในด้านล่าง.
B โครงสร้างไม่สามารถอยู่ในสารละลายเพราะที่ pH ต่ำพอที่จะ protonate carboxyl กลุ่มใดกลุ่มอะมิโนก็จะโปรตอน ในทำนองเดียวกันที่ pH ใด ๆ พอ
สูงสำหรับกลุ่มอะมิโนที่ไม่มีประจุครอบงำกลุ่ม carboxyl จะถูกนำเสนอเป็น R-COO- ตัวแทนประจุบี แต่มักจะใช้สำหรับปฏิกิริยาที่ไม่เกี่ยวข้องกับ
สมดุล protonic.
ค่า PKA ด่วนจุดแข็งของกรดอ่อน
จุดแข็งของกรดกรดอ่อนแอจะแสดงเป็น pKa ของพวกเขา โมเลกุลที่มีโปรตอน dissociable หลาย pKa สำหรับแต่ละกลุ่มที่เป็นกรดถูกกำหนดโดยการเปลี่ยนห้อย "" กับ
จำนวน (ตารางที่ 3-1) กลุ่ม imidazole ของฮิสติดีนและกลุ่ม guanidino ของอาร์จินีอยู่เป็นลูกผสมเสียงสะท้อนที่มีประจุบวกกระจายระหว่าง nitrogens ทั้ง (ฮิสติดีน)
หรือทั้งสาม nitrogens (arginine) (รูปที่ 3-2) ค่าใช้จ่ายสุทธิกรดอะมิโนที่ผลรวมเกี่ยวกับพีชคณิตของทุกกลุ่มในเชิงบวกและประจุลบปัจจุบันขึ้นอยู่กับ pKa
คุณค่าของการทำงานเป็นกลุ่มและในค่า pH ของกลางโดยรอบ การปรับเปลี่ยนค่าใช้จ่ายเกี่ยวกับกรดอะมิโนและอนุพันธ์ของพวกเขาโดยการเปลี่ยนแปลงค่า pH อำนวยความสะดวกในการแยกทางกายภาพ

ผลลัพธ์ (ไทย) 3:

คุณสมบัติของกรดอะมิโน
พันธุกรรมรหัสระบุ 20 กรดอะมิโน L - -
ของกว่า 300 เกิดขึ้นตามธรรมชาติกรดอะมิโน 20 เป็นเด่นหน่วยโมโนเมอร์ของโปรตีน ในขณะที่สามตัวอักษรรหัสพันธุกรรมอาจจะรองรับได้มากกว่า 20
กรดอะมิโน กรดอะมิโนจะถูกระบุโดยหลายหลายซิส ( ดูจากตาราง 37 ( 1 )การใช้คำ จำกัด ของซิสกับ 20 L - กรดอะมิโนที่ระบุไว้ในตารางที่ 3 – 1 ทั้ง
หนึ่ง - สามตัวอักษรย่อของแต่ละ อะมิโน แอซิด ที่สามารถใช้เป็นตัวแทนของกรดอะมิโนในโปรตีนและเพปไทด์ ( ตารางที่ 3 ( 1 ) โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนบางอย่างเพิ่มเติมที่
เกิดขึ้นโดยการดัดแปลงของกรดอะมิโนอยู่แล้วในเปปไทด์ .ตัวอย่าง ได้แก่ การเปลี่ยนแปลงของ peptidyl ปริมาณโพรลีนและไลซีนและการ 4-hydroxyproline 5-hydroxylysine ; การแปลง
peptidyl ผงชูรส - carboxyglutamate และจากฟอร์มิเลชัน prenylation ทิเลชัน , , , กรุงเทพมหานคร , aminoacyl ตกค้างแน่นอน การปรับเปลี่ยนเหล่านี้ขยาย
ความหลากหลายทางชีววิทยาของโปรตีนโดยการเปลี่ยนแปลงการละลายของความมั่นคงและการมีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีนอื่น ๆ .
โต๊ะ 3 – 1 l - - มิโนเป็น cids ปัจจุบันโปรตีนในสูตรโครงสร้าง pk1

ชื่อสัญลักษณ์ pk2

กับ pk3 อะลิฟโซ่ข้าง - - nh3
R โดยใช้เทคนิคกลุ่ม
ไกลซีน GLY [ G ] 2.4 พันล้าน
อะลานีนเอ๋ [ ] 2.4 9.9
เวลีนวาล [ V ] 2.2 9.7
ลูซีนลิว [ L ] 2.3 9.7
ไอโซลิวซีนด้วย [ I ] 2.3 9.8
กับโซ่ข้างที่มี hydroxylic ( OH ) กลุ่ม
เซรีนเซอร์ [ S ] 2.2 9.2 13
ถ่ายทอดวิชา Thr [ T ] 2.1 9.1 13
ซีนเทียร์ [ Y ] ดูด้านล่าง .
8-12 CYS [ C ] 1.9 10.8 8.3
[ M ] 2.1 ละเจอ 9.3
กับโซ่ข้างที่มีกรดกลุ่มหรือเอไมด์ของกรด ASP
[ D ] 2.1 9.9 3.9
asparagine asn [ Sample ] 2.1 8.8
กลูตาไธโอนกลู [ E ] 2.1 9.5 4.1
[ Q ] 2.2 และ gln 9.1
กับโซ่ข้างที่มีพื้นฐานกลุ่ม
อาร์ arg [ R ] 1.8 9.0 12.5
ซีน . [ K ] 2.2 9.2 10.8
ฮิสติดีน [ H ] 1.8 9.3 6.0

เมื่อแหวนที่มีกลิ่นหอม [ H ] ดูข้างต้น .
พเพ [ F ] 2.2 9.2
ซีนเทียร์ [ Y ] 2.2 9.1 10.1
ทริป TRP [ W ] 9.4

imino 2.4 กรดโพรลีน Pro [ P ] 2.0 10.6
ซีลีโนซิสตีอีน , 21 -- - กรดอะมิโน L -
ซีลีโนซิสตีอีนเป็นกรดอะมิโนที่พบในโปรตีนจากทุกโดเมนของชีวิตมนุษย์มีประมาณสองโหล selenoproteins ที่รวมเพอร์ กซิเดสหนึ่งและ reductases
p , ซีลีโนโปรตีนซึ่งไหลเวียนในพลาสมา และ iodothyronine deiodinases รับผิดชอบแปลงโปรฮอร์โมน thyroxine ( T4 ) ต่อมไทรอยด์สร้างฮอร์โมนสำหรับ '5-triiodothyronine
( T3 ) ( ตอนที่ 41 ) เป็นชื่อนัย , ซีลีเนียม อะตอมแทนกำมะถันของโครงสร้างอนาล็อก ,ซิสเตอีน . การ pk3 ของซีลีโนซิสตีอีน 5.2 เป็นสามหน่วยต่ำกว่าของซีสเตอีน .
ซึ่งแตกต่างจากกรดอะมิโนอื่น ๆที่ผิดปกติ , ซีลีโนซิสตีอีนไม่ได้เป็นผลิตภัณฑ์ของการปรับเปลี่ยน posttranslational . มันเสียบโดยตรงลงในพอลิเพปไทด์เติบโตในระหว่างการแปล
ซีลีโนซิสตีอินจึงมักเรียกว่า " กรดอะมิโน 21 " อย่างไรก็ตาม ซึ่งแตกต่างจากอื่น ๆ 20 พันธุกรรมเข้ารหัสกรดอะมิโนซีลีโนซิสตีอีนถูกระบุโดยมากขนาดใหญ่และซับซ้อนมากขึ้นกว่าพื้นฐานองค์ประกอบทางพันธุกรรม
สามตัวอักษร codon ( ดูบทที่ 27 )
ฉัน - - กรดอะมิโนในโปรตีนเกิดขึ้น
แต่เพียงผู้เดียวกับข้อยกเว้นของไกลซีน , - คาร์บอนของทุกกรดอะมิโน 1 . แม้ว่าบาง โปรตีน กรดอะมิโน dextrorotatory และบาง levorotatory ทั้งหมดแน่นอน
แบ่งปันการตั้งค่าของ l-glyceraldehyde จึงถูกกำหนดเป็นแอล - กรดอะมิโน หลายฟรี l - กรดอะมิโนเติมเต็มบทบาทสำคัญในกระบวนการเผาผลาญ . ตัวอย่าง ได้แก่ ออร์นิทีน
, ฐ , และ argininosuccinate ว่ามีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ยูเรีย ไทโรซีน ในการสร้างไทรอยด์ฮอร์โมน และสารสื่อประสาทกลูตาเมตในระดับ . กรดที่เกิดขึ้น
ตำแหน่งการกระจายแอนติเจนชั้นตามธรรมชาติ ได้แก่ d-serine d-aspartate ฟรีและในเนื้อเยื่อสมอง และ d-alanine d-glutamate ในผนังเซลล์ของแบคทีเรียแกรมบวก และตำแหน่งการกระจายแอนติเจนชั้นกรดเปปไทด์บางและยาปฏิชีวนะ
ที่ผลิตโดยแบคทีเรีย , เชื้อรา , สัตว์เลื้อยคลาน และชนิดอื่น ๆ nonmammalian .
กรดอะมิโนอาจจะบวก ลบ หรือศูนย์ประจุสุทธิ
ค่าใช้จ่ายและไม่มีประจุไฟฟ้ารูปแบบของไอออนไนซ์ได้อย่าง - และ - nh3 กรดอ่อนโดยใช้เทคนิคกลุ่มที่มีอยู่ในสารละลายสมดุล protonic :
r-cooh r-nh3 ในขณะที่ทั้งสองและเป็นกรดอ่อน r-cooh , เป็นกรดไกลแข็งแกร่งกว่า r-nh3 . ดังนั้นในทางสรีรวิทยาความเป็นกรด ( pH 7.4 ) , กลุ่มคาร์บอกซิล มีอยู่เกือบทั้งหมดเป็น – r-coo อะมิโนและกลุ่มส่วนใหญ่เป็น r-nh3
.รูปที่ 3 – 1 ที่แสดงให้เห็นถึงผลของ pH ที่ประจุสภาพกรด aspartic .

รูปที่ 3-1 protonic สมดุลของกรด aspartic .
โมเลกุลที่ประกอบด้วยจำนวนเท่ากันของกลุ่มไอออนไนซ์ได้อย่างตรงข้ามคิด และดังนั้นจึงไม่มีประจุสุทธิเป็น termed zwitterions . กรดอะมิโนในเลือดและเนื้อเยื่อส่วนใหญ่จึงควรแสดงเป็นใน

ด้านล่างโครงสร้าง B ไม่สามารถอยู่ในสารละลายมี pH ต่ำ เพราะพอ protonate กลุ่มคาร์บอกซิล กลุ่มกรดอะมิโน ก็จะ protonated . ในทำนองเดียวกันที่ pH สูงพอสมควร
ที่ไม่มีประจุไฟฟ้า อะมิโน กลุ่มการศึกษา กลุ่มคาร์บอกซิล จะเสนอเป็น r-coo – . ที่ไม่มีประจุไฟฟ้าแทน บี แต่มักจะใช้สำหรับปฏิกิริยาที่เกี่ยวข้องกับ

protonic สมดุล .คุณค่า pKa แสดงจุดแข็งของกรดอ่อน
กรด ( กรดอ่อนจะแสดงเป็นความของพวกเขา สำหรับโมเลกุลที่มีหลาย dissociable โปรตอน , ความเปรี้ยวสำหรับแต่ละกลุ่มเขต โดยการห้อย " "
เลขที่ ( ตารางที่ 3 ( 1 )โดยกลุ่ม guanidino อิมิดาโซลีนและกลุ่มของอาร์อยู่เป็นเรโซแนนซ์ไฮบริดบวกค่าใช้จ่ายกระจายระหว่างทั้งไนโตรเจน ( โล่งอก )
หรือทั้งสามไนโตรเจน ( อาร์ ) ( รูปที่ 3 ( 2 ) ค่าใช้จ่ายสุทธิในกรดอะมิโนผลรวมทางพีชคณิตของทั้งหมดในเชิงบวกและประจุลบ ขึ้นอยู่กับความ
กลุ่มปัจจุบันคุณค่าของการทำงานกลุ่ม และ pH ของรอบกลาง การเปลี่ยนแปลงค่าธรรมเนียมในกรดอะมิโนและอนุพันธ์โดยการเปลี่ยนแปลง pH ในการแยกทางกายภาพ